Was ist Alvespimycin?
Mit Hauptsitz in Xi'an, dem historischen Ursprung der alten Seidenstraße, nutzt Xi'an Faithful BioTech Co., Ltd. die robusten logistischen und chemischen Industrieressourcen der Stadt voll aus, um sich zu einem umfassenden Feinchemikalienlieferanten zu entwickeln, der Kunden weltweit bedient.Alvespimycinist eine halb-synthetische niedermolekulare Benzochinonverbindung, die aus dem natürlichen Geldmycin-Rückgrat abgeleitet ist. Seine freie Base entspricht der Bezeichnung 467214-20-6. Seine Hydrochloridform ist die in Forschungsumgebungen am häufigsten verwendete Variante. Es liegt als feines Pulver vor, wobei die freie Base ein hellviolettes Pulver ist, während die Hydrochloridschicht eine dunkelviolette -schwarze Textur bildet. Bei dieser Substanz handelt es sich um ein hochwirksames Molekül, das auf das Hitzeschockprotein HSP90 abzielt. Im freien System erreicht seine Zielbindungsaktivität 62 nM. Es besetzt kompetitiv die ATP-Bindungsregion innerhalb des HSP90-Proteins und blockiert direkt die Kernfunktion dieses molekularen Chaperons bei der Unterstützung der intrazellulären Proteinfaltung und des stabilen Transports. Infolgedessen verlieren viele intrazelluläre Signalproteine, die mit der Proliferation und Entzündungsregulation zusammenhängen, ihre strukturelle Unterstützung und werden nach und nach über den Ubiquitinierungsweg abgebaut und ausgeschieden. Gleichzeitig kompensiert die Zelle dies, indem sie die HSP70-Expression erhöht; Dieses Merkmal wird häufig als Marker zur Beobachtung der Auswirkungen innerhalb des Systems verwendet.
Anwendung von Alvespimycin
Im Vergleich zu 17-AAG, das aus demselben Stammkern modifiziert wurde, erhöht diese Substanz ihre Hydrophilie durch die Einführung einer Dimethylaminoethyl-Seitenkette erheblich, was zu einer gleichmäßigeren Verteilung und einer längeren Retentionszeit in biologischen Geweben führt. Es zeigt erhebliche regulatorische Wirkungen auf verschiedene abnormal proliferierende Zellmodelle und kann auf Dutzende wichtiger Signalvektoren wirken, darunter HER2, AKT, mutiertes p53 und JAK. Derzeit ist diese Substanz nur als Laborstandardreagenz erhältlich und wird häufig in der Grundlagenforschung wie der Analyse von Zellsignalwegen, der Validierung von Protein-Chaperon-Zielmechanismen und dem Screening synergistischer Mehrkomponentensysteme eingesetzt. Die damit verbundene Forschung deckt mehrere Bereiche ab, darunter solide Zellmodelle, Blutzellmodelle und entzündliche Verletzungsmodelle. In früheren mehrstufigen biologischen Explorationsexperimenten wurden umfassende In-vitro- und In-vivo-Beobachtungsdaten für die strukturelle Optimierung und Erweiterung des Anwendungsbereichs ähnlicher Grundgerüstderivate gesammelt, was es zu einem repräsentativen, bahnbrechenden Werkzeug für kleine Moleküle auf dem Gebiet der Hitzeschockproteinforschung macht.
Echtheitszertifikat
| Testgegenstand | Spezifikation | Testergebnis |
| Aussehen | Lila bis dunkelviolett Pulver |
Entspricht |
| Reinheit (HPLC) | Größer oder gleich 98,0 % | 98.65% |
| Molekulargewicht | 616.75 | 616.72 |
| Löslichkeit | Löslich in DMSO, Methanol | Entspricht |
| Lagerbedingungen | -20 Grad, versiegelt, fern von Licht |
Entspricht |
| Verlust beim Trocknen | Weniger als oder gleich 0,5 % | 0.21% |
| Heavy Metal | Weniger als oder gleich 10 ppm | Konform |
| Abschluss | Entspricht den Unternehmensspezifikationen | |
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Dichte: 1,2 ± 0,1 g/cm³
Siedepunkt: 810,5 ± 65,0 Grad bei 760 mmHg
Summenformel: C32H48N4O8
Molekulargewicht: 616,745
Flammpunkt: 444,0 ± 34,3 Grad
Genaue Masse: 616,347229 g
PSA: 169,52000 g
LogP: 2,07 g
Wirkmechanismus von Alvespimycin
Alvespimycinzielt auf das molekulare Chaperonprotein HSP90 ab und bindet daran, besetzt dessen interne Bindungsstelle und blockiert seine Chaperonaktivität.
Nicht unterstützte Signalregulierungsproteine werden weniger stabil und werden über endogene zelluläre Abbauwege abgebaut.
Es blockiert mehrere Signalwege im Zusammenhang mit der Zellproliferation und abnormaler Aktivierung und hemmt so eine übermäßige Zellproliferation und -migration.
Es stimuliert die kompensatorische Expression von HSP70, das als Marker zur Beurteilung der Auswirkungen molekularer Wirkungen dienen kann.
Es führt zum Stillstand des Zellzyklus und fördert die programmierte Apoptose in abnormal proliferierenden Zellen.
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FAQ
01. Was ist das Hauptziel von Alvespimycin?
Das Hauptziel ist das molekulare Chaperon Hitzeschockprotein 90 (HSP90).
02. Wie hemmt Alvespimycin die Zielfunktion?
Alvespimycinbindet kompetitiv an die ATP--Bindungsregion innerhalb des Ziels und blockiert so direkt dessen Funktion bei der Stabilisierung der Faltung akzessorischer Proteine.
03. Welche Veränderungen treten in Zellen auf, nachdem die Zielfunktion blockiert ist?
Abbau proliferationsbezogener Signalproteine, Stillstand des Zellzyklus und programmierte Apoptose in abnormalen Zellen.
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Notiz:Konsultieren Sie immer einen qualifizierten Arzt, bevor Sie neue Medikamente einnehmen. Dieses Produkt ist nicht dazu bestimmt, Krankheiten zu diagnostizieren, zu behandeln, zu heilen oder zu verhindern. Zum Zeitpunkt des Kaufs erklärt sich der internationale Käufer damit einverstanden, das Risiko für das Eintreffen aller Artikel zu übernehmen. Wir können verlorene oder beschlagnahmte Gegenstände nicht ersetzen. Bevor Sie Artikel versenden, müssen Sie bestätigen, dass Sie mit diesen Bedingungen einverstanden sind. Dies ist nur eine empfohlene Dosis, die auf unserer eigenen Erfahrung und anekdotischen Beweisen basiert. Wir empfehlen Ihnen, vor der Verwendung dieses Produkts eigene Nachforschungen anzustellen.
Stellungnahme:Dieses Produkt wird nur für wissenschaftliche Forschungszwecke verwendet und es wird keine Verantwortung für die Folgen anderer Verwendungen übernommen.
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